蛋白质系统中发现的新型摩擦

弗莱堡大学物理化学和物理研究所和美因河畔法兰克福马克斯普朗克生物物理研究所的一个跨学科研究小组在蛋白质中发现了一种新的方向依赖性摩擦，称为各向异性摩擦。

“到目前为止，没有人观察到生物分子的摩擦取决于方向，”弗莱堡大学的物理学家Steffen Wolf博士说。研究结果已发表在Nano Letters上。

蛋白质-配体模型复合物实验

蛋白质构成了细胞的微观机制。他们在功能周期中执行工作。因此，它们遵循热力学定律，表现出能量转换效率，并由于其功能周期中由于耗散而损失能量。从宏观角度来看，后一种效应对应于表观摩擦。

在单个蛋白质的微观尺度上，已知的摩擦源是由蛋白质内部振动的激发引起的蛋白质内摩擦。另一个来源是溶剂摩擦，它是由周围溶剂分子的加速引起的。这些摩擦源导致蛋白质和溶剂的加热。在这里，研究人员通过在蛋白质和配体的模型复合物上进行单分子实验和模拟来发现这种新型摩擦。

在他们的单分子实验中，该团队使用了一种应用立体单分子力谱的新方法，该方法基于原子力显微镜(AFM)。这种技术使他们能够研究配体与结合到表面的蛋白质的解结合，不仅沿着单个坐标，而且沿着所有三个笛卡尔坐标。

在他们的实验中，弗莱堡大学物理化学研究所的蔡万豪博士，Thorsten Hugel教授和Bizan N. Balzer博士以及马克斯普朗克研究所的Jakob T. Bullerjahn博士做出了令人惊讶的发现，配体解结合期间的摩擦随着拉角的增加而增加。

结合实验和计算机模拟

弗莱堡大学物理研究所的Miriam Jäger和Steffen Wolf博士随后使用计算机模拟重现了该实验。他们使用了图宾根 BinAC-HPC-Cluster 的高性能计算 (HPC) 资源。在模拟过程中，他们确定配体与其结合位点分离的工作取决于拉力的确切施加方向。

通过结合实验和模拟的结果，研究人员认识到角度依赖性摩擦的来源是蛋白质沿着实验中结合到表面的旋转轴的不可定义和随机取向。该团队通过多次将配体与蛋白质结合和解开来重复单分子拉动实验，以获得具有统计学意义的结果。

在那里，配体在每次测量中与不同的蛋白质结合。因此，在每次测量中，配体相对于表面以相同的角度拉动，但在随机定向蛋白质的不同区域上拉动。无论是在实验设置中还是在现实世界中，都无法定义这种方向，并且每次测量都无法精确且可逆地重复。因此，每次将不同量的能量沉积到生物分子中。

这种能量的不可逆部分作为热量损失到系统中。相应的效应是摩擦的来源，研究人员称之为各向异性摩擦。

摩擦的基本类型

“我们假设这种以前未知的基本摩擦类型存在于每个生物组装中，其中蛋白质取向的随机性与力施加的方向性一起出现，”生物物理学家Bizan N. Balzer博士说。他解释说，在生物分子马达或力敏膜蛋白中，以及在诸如血流之类的过程中，力施加在随机定向的蛋白质上就是这种情况。

Balzer总结道：“因此，各向异性摩擦是理解技术应用和一般生物复合物中摩擦的另一个重要难题。

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