团队成功测试 验证了测量生物分子精确尺寸和可比性的新方法

生物分子的精确测量可以在提高我们对基本生命过程的理解方面发挥关键作用。在一项涉及全球19个实验室的大规模比较研究中，一个团队与LMU科学家Thorben Cordes教授和Don C. Lamb教授以及杜塞尔多夫HHU的Claus Seidel教授和代尔夫特理工大学的Anders Barth博士合作，现在已经测试了一种测量生物分子精确尺寸和可比性的方法。

他们的研究结果发表在Nature Methods上。

蛋白质是生命的基本组成部分。每一种动物、每一种植物和每一种微生物都是由蛋白质组成的，只有在无数复杂过程的基础上“工作”，这些过程是由不同蛋白质的相互作用控制的。因此，难怪科学界对更好地了解这些生化全能型动物有着浓厚的兴趣。

问题是我们不能简单地用尺子测量它们。因此，研究人员必须求助于一个充满不同研究方法的整个工具箱，以便准确了解蛋白质的外观，它们的行为方式以及它们的工作方式。

如何测量移动的蛋白质结构?

单分子FRET分析特别适合此目的。它利用所谓的福斯特共振能量转移(FRET)，其中来自激发发色团的能量在没有辐射的情况下转移到第二个光敏分子。通过在所研究的生物分子中人工插入彩色分子(发色团)，可以在亚纳米范围内测量极小的距离。

这种方法已经很好地测量了不同分子之间的距离。DNA链的结构同样可以相当可靠地检查。然而，与DNA相比，用蛋白质进行类似的操作要棘手得多。蛋白质更加多样化，最重要的是，更具流动性，这使得它们更难分析。

尽管如此，进行这项研究的研究人员现在也能够建立可移动蛋白质的过程 - 成功到足以获得精确和可重复的结果。例如，他们不仅能够测量蛋白质复合物内的微小距离，而且还能够观察到蛋白质改变其形状时的结构差异。

参与这项研究的实验室能够在不到一毫秒的时间尺度上测量这种结构变化到一纳米以内。这种惊人的精度表明，即使是动态蛋白质系统也可以用FRET进行可重复的测量。

“到目前为止，我们的许多结构生物学家同事都怀疑使用FRET分析蛋白质是否可以产生任何可重复的发现，以及如何在蛋白质移动时解释结果，”Thorben Cordes说。“我们现在已经能够消除这些疑虑。但在这样做的过程中，我们也展示了蛋白质的运动是多么微小和多快，以便我们能够用FRET观察和量化它们。

研究人员确信：另一种多功能且可靠的仪器现在已经添加到结构生物学家的工具箱中。他们希望由此产生的数据也将提高基于人工智能的预测的准确性，从而进一步促进我们对蛋白质动态过程的理解。

　　免责声明：本文由用户上传，与本网站立场无关。财经信息仅供读者参考，并不构成投资建议。投资者据此操作，风险自担。 如有侵权请联系删除！