研究人员揭示了光合生物如何调节和合成ATP

ATP是植物，藻类和蓝藻等光合生物功能所必需的化合物，由一种称为“叶绿体ATP合酶”(CFoCF1).为了控制不同光照条件下的ATP产生，该酶使用氧化还原调节机制来改变ATP合成活性以响应半胱氨酸(Cys)残基氧化还原状态的变化，半胱氨酸(Cys)残基在还原(光)条件下以二硫醇形式存在，但在氧化(暗)条件下形成二硫键。然而，这一机制尚未得到充分理解。

现在，在发表在《美国国家科学院院刊》上的一项研究中，由东京工业大学(Tokyo Tech)的Toru Hisabori教授领导的研究人员团队发现了CF中存在的氨基酸序列的作用。oCF1，揭示了该酶如何调节光合生物中ATP的产生。

了解CF中氨基酸的构象如何存在oCF1有助于氧化还原调节机制，研究人员使用单细胞绿藻Chlamydomonas reinhardtii来产生酶。“通过利用莱茵衣藻作为光合作用模式生物的强大遗传学，我们对CF进行了全面的生化分析。oCF1“久堀教授解释道。

以藻类为宿主生物，研究小组引入了编码F的质粒(可以独立复制的染色体外DNA分子)。1CF的组成部分oCF1蛋白质，即含有用于ATP合成的催化位点的酶部分。他们还引入了基因的突变版本来改变蛋白质的氨基酸序列，专门针对DDE基序(带负电荷的氨基酸簇)，氧化还原环和β发夹结构域。

然后他们纯化了CFoCF1，产生五种不同的变体，其中包括一种氨基酸序列没有变化的野生型菌株和四种突变菌株：一种将 DDE 基序替换为中性氨基酸 Asn-Asn-Gln，一种没有β发夹结构域，一种没有氧化还原环，一种同时缺乏氧化还原环和β发夹结构域。

在测试这些突变体在还原(模拟光照条件)和氧化(模拟黑暗条件)条件下的ATP合成活性时，研究人员发现野生型酶和具有DDE基序变化的突变酶功能正常(减少时表现出高活性，氧化时表现出低活性)。然而，没有氧化还原环或β发夹结构域的酶复合物没有显示出氧化还原反应，表明这两个区域都参与了氧化还原调节机制。

研究人员认为，在黑暗条件下，Cys残基之间的二硫键使氧化还原环变硬，并削弱了氧化还原环与β发夹之间的相互作用。这导致β发夹卡在蛋白质的空腔内。然而，当二硫键在光存在下减少时，氧化还原环恢复其柔韧性并将β发夹拉出空腔，使其能够参与ATP合成活性。

“ATP合成的氧化还原调节是通过CF的两个γ亚基结构域之间的合作相互作用完成的oCF1光合生物所特有的，“久堀教授说。“我们认为这是β发夹和氧化还原环与催化位点相互作用的结果。

这些结果是更好地了解光合作用过程的重要一步，可能对农业和生物能源领域产生重大影响。

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